化学家揭示合成胶原蛋白纤维如何自组装 2017-04-01 02:07:02

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来自莱斯大学的两篇新研究论文详细介绍了合成胶原纤维是如何通过粘性末端自组装的

胶原蛋白是哺乳动物中最常见的蛋白质,是骨骼的主要成分,支持细胞并将器官保持在一起的纤维组织发现其秘密可能导致更好的合成胶原蛋白,用于组织工程和化妆品和重建医学Jeffrey Hartgerink的Rice实验室已经研究合成胶原蛋白十年了,详细阐述了它如何开始作为三种不同的肽,扭曲成特有的三螺旋他的小组已经开发了胶原蛋白用作凝血剂或用作再生医学中的支架美国化学学会杂志上的两篇论文,第一篇于5月出版,本月出版的第二篇论文,精确地展示了如何在Rice上形成模拟肽以形成具有粘性的螺旋结束,使它们聚集成纤维或凝胶“我们在Nature Chem中提出2011年,多肽纸张以偏移的方式进行自我组装,产生了粘性末端,“Hartgerink说”然后这些粘性末端可以传播但是即使在对该论文的评论中,该机制仍然存在相当大的缺陷,因为那里事实上,文献中没有关于胶原蛋白系统可以创造这种偏移的报道“已经用了几年时间和这两篇论文来证明批评者是错误的,他说胶原蛋白形成于三个蛋白质链的螺旋排列,也称为多肽像所有蛋白质一样,链子由氨基酸如甘氨酸和脯氨酸(胶原蛋白的两个主要成分)按一定顺序排列科学家喜欢Hartgerink通过仔细安排氨基酸及其正负电荷来设计定制的纳米级链条

,带电荷的氨基酸交联成Hartgerink所谓的轴向盐桥,非共价键,在稳定氢键的帮助下将螺旋结合在一起我们对胶原蛋白进行的大部分工作都是定义那些轴向带电对,然后利用它们做不同的事情,“他说这些螺旋的末端可能是钝的或粘性的,Hartgerink说,这取决于链是怎样的交错或偏移一个氨基酸的偏移是钝的而且根本不粘

偏移越大,粘性越大Hartgerink的新论文中第一个,研究生Abihishek Jalan和Katherine Jochim展示了独立的自组装,具有四个氨基酸偏移的粘性三重螺旋它们允许研究人员通过核磁共振(NMR)获得结构细节“我们选择使用非常短的偏移,因为一旦我们使它变得更大,它就会变得更加粘稠,纤维开始形成,“Hartgerink说”只要你有纤维,NMR就不再起作用但NMR是最好的分析工具,在这种情况下我们能够在分子水平上显示偏移发生了“对于研究生Biplab Sarkar和前研究生Lesley O'Leary的第二篇论文,”我们做了相反的研究并合成了一系列具有大粘性末端的肽,这些肽驱动纤维组装,“Hartgerink说,研究人员制造了两类具有相同化学成分但排列不同的合成胶原蛋白肽,并显示具有广泛粘性末端的那些快速自组装成纤维

未对齐序列的那些形成无定形聚集体或在溶液中保持分离“我们选择通过破坏满足批评者我们在两项研究中的工作一个是在分子水平证明这些带电对是强大的并且可以驱动这种偏移,这种偏移之前没有被证实,并且由此产生的螺旋可能是粘性的,“他说”然后,在第二项研究中,我们使它们实际上是粘性的,并表明当你正确地使用带电对时,你会得到纤维和当你不这样做时,你就不会得到纤维“了解胶原蛋白装配的细节提供了合成胶原蛋白特定功能的可能性,Hartgerink说:”许多生物材料使用天然胶原蛋白,用合成替代它们是有好处的

胶原蛋白,“他说,”主要优势之一是我们摆脱了与使用动物源有关的健康和监管问题“他说合成胶原蛋白也可能有助于回答关于其天然对应物的重要问题 “胶原蛋白在组织行为方面是一个非常重要的核心参与者,但即使是一些关于胶原蛋白结构的基本思想也几十年来一直困扰科学家,”他说,“我们现在追求的一个目的是生成胶原蛋白模拟多肽库

测试它们对抗已知的胶原蛋白结合蛋白和蛋白酶,蛋白质切割胶原蛋白“我认为理解这种机制的难度可以通过两篇全文来概括它来说明,”Hartgerink说,“但这些机制研究将会让我们推动科学发展并做更多实际的事情“美国国家科学基金会和罗伯特阿尔韦奇基金会支持研究出版物:资料来源:莱克大学迈克威廉姆斯图片:由Hartgerink研究小组提供